L'azote aminé de presque tous les acides aminés (à l'exception de la lysine, de la thréonine et de la proline) est converti en glutamate par les enzymes des aminotransférases. L'azote aminé de ces trois acides aminés se retrouve également en acide glutamique, mais de manière plus complexe. C'est ainsi que l'azote aminé se dépose dans l'organisme. L'accumulation d'azote aminé sous forme d'acide glutamique se produit dans le cytosol des cellules. Ensuite, des enzymes de translocase spécifiques transfèrent le glutamate dans les mitochondries, où l'AST spécifique est active. AST reconvertit le glutamate en α-cétoglutarate, et ce dernier rentre dans des réactions de transamination, prenant les têtes amines de divers acides aminés et se convertissant à nouveau en glutamate.
L'aspartate (acide aspartique), formé dans les mitochondries lors de réactions de trans-amination entre l'oxalacétate et le glutamate, peut être transporté dans le cytosol de la cellule, où il donne le groupe amino NH3 au cycle de l'urée, formant l'acide aminé arginine. C'est la réaction qui constitue le shunt aspartate-arginino succinate, fournissant un lien entre les voies dans lesquelles les groupes aminés sont utilisés et le squelette carboné des acides aminés. L'utilisation de groupes amino dans la synthèse de l'urée inoffensive se produit dans les cellules hépatiques et, dans une moindre mesure, dans les reins.
Les réactions de transamination sont la première étape de la dégradation des acides aminés dans le corps. En conséquence, l'azote aminé est transféré par l'acide aspartique à l'acide glutamique, et le squelette carboné brûle dans le cycle de Krebs avec la formation d'énergie, ou passe à la synthèse des corps de glucose et de cétone. L'acide aspartique intervient dans le transfert de l'azote aminé vers le dépôt, qui est l'acide glutamique. Seul l'acide glutamique dans les tissus humains est capable de subir une désamination oxydative directe. Tous les autres acides aminés subissent une désamination indirecte avec le transfert des groupes amine NH3 initialement à l'acide glutamique, et la deuxième étape est la désamination du glutamate.
Dans le tissu musculaire lors d'une activité physique intense, une autre voie de désamination indirecte avec la participation directe des fonctions d'acide aspartique. Le chemin initial est le même que dans la désamination indirecte conventionnelle, lorsque les groupes amine de presque tous les acides aminés sont assemblés en glutamate. Ensuite, ils sont transférés du glutamate à l'aspartate (acide aspartique), puis la tête amine de l'aspartate est transférée à l'acide inosinique (IMP), ce qui donne l'AMP. L'aspartate, ayant perdu sa tête amine, se transforme en fumarate. En outre, le fumarate le long de la chaîne du cycle de Krebs se transforme en malate, et celui en oxalacétate, qui capture la tête amine du glutamate pour se transformer en aspartate. Cela garantit le fonctionnement du convoyeur pour le transfert de l'azote aminé de l'ensemble du pool d'acides aminés vers l'IMP. L'AMP subit une désamination hydrolytique, c'est-à-dire que l'enzyme AMP désaminase mord la tête amine de l'AMP, ce qui donne de l'IMP, qui est à nouveau prêt à fonctionner sur le convoyeur et de l'ammoniac libre NH3.
Le schéma présenté reflète la séquence des réactions de désamination oxydative indirecte dans les tissus musculaires lors d'une activité physique intense.
Avec un travail musculaire intensif, lorsque cette voie de désamination est impliquée, le glucose est simultanément utilisé avec la formation d'acide lactique (lactate), ce qui conduit à une acidification de l'environnement interne de la cellule, ce qui n'est pas souhaitable. L'ammoniac libéré est alcalin et neutralise l'excès d'acidité.
Il y a 4 étapes du processus:
1. Transamination avec α-cétoglutarate, formation de glutamate.
2. Transamination du glutamate avec de l'oxalacétate (enzyme AST), formation d'aspartate.
3. La réaction du transfert du groupe amino de l'aspartate à l'acide inosinique (IMP, InosineMonoPhosphate), la formation d'AMP (AdénosineMonoPhosphate) et de fumarate.
4. Désamination hydrolytique de l'AMP avec libération d'ammoniac NH3.
Les réactions chimiques des deux premières étapes ont été présentées ci-dessus.
La troisième étape est la réaction du transfert du groupe amino de l'aspartate à l'acide inosinique en deux étapes. Au premier stade, sous l'influence de l'enzyme AdenyloSuccitaneSynthetase, l'acide aspartique est ajouté à l'IMP, entraînant la formation d'AdenyloSuccinate. Le processus se déroule avec la dépense d'énergie, qui est donnée par le GTP (Guanosine Three Phosphate), tandis que le reste de l'acide phosphorique est séparé et le GTP est converti en HDF (Guanosine DiPhosphate). Ensuite, l'enzyme AdenyloSuccinate Lyase décompose l'AdenyloSuccinate en AMP (Adénosine MonoPhosphate) et en acide fumarique (fumarate).
L'acide fumarique est envoyé à la synthèse de l'oxalacétate, qui se transformera en acide aspartique en empruntant la tête d'amine au glutamate. Cela ferme le convoyeur d'azote aminé. Les déchets sont minimes. Tout (ou presque tout) revient au cycle biochimique.
À la quatrième étape, l'adénosine monophosphate formée perd sa tête d'ammonium et se transforme à nouveau en inosine monophosphate (IMP), qui va à nouveau capturer la tête d'amine de l'aspartate.
Aucun commentaire:
Enregistrer un commentaire