La désamination de l'histidine se produit dans le foie et la peau sous l'action de l'enzyme histidase avec formation d'acide urocanique, qui est ensuite transformé dans le foie en acide imidazolone propionique sous l'action de l'urocaninase. Une conversion supplémentaire au cours d'une série de réactions de l'acide imidazolone propionique conduit à la formation d'ammoniac, de glutamate et d'un fragment à un carbone combiné avec de l'acide tétrahydrofolique.
La réaction de décarboxylation de l'histidine est d'une grande importance physiologique, car elle est à l'origine de la formation d'une substance biologiquement active - l'histamine, qui joue un rôle important dans le processus d'inflammation et le développement de certaines réactions allergiques.
La décarboxylation se produit principalement dans les mastocytes du tissu conjonctif de presque tous les organes. Cette réaction a lieu avec la participation de l'enzyme histidine décarboxylase.
Connue associée à un défaut de l'histidinemie, maladie héréditaire de l'histidine, caractérisée par une teneur accrue en histidine dans les tissus et un retard du développement mental et physique.
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