Biosynthèse de l'asparagine.

Le précurseur de l'asparagine est l'oxaloacétate. L'oxaloacétate est converti en aspartate à l'aide de l'enzyme transaminase. L'enzyme transfère le groupe amino du glutamate à l'oxaloacétate, produisant de l'alpha-cétoglutarate et de l'aspartate. L'enzyme asparagine synthétase produit de l'asparagine, de l'adénosine monophosphate (AMP), du glutamate et du pyrophosphate à partir d'aspartate, de glutamine et d'ATP. Dans la réaction de l'asparagine synthétase, l'ATP est utilisé pour activer l'aspartate, formant le bêta-aspartyl-AMP. La glutamine donne un groupe ammonium, qui réagit avec le bêta-aspartyl-AMP pour former de l'asparagine et de l'AMP libre. L'aspartate est un acide gluco-aminé. La L-asparaginase hydrolyse le groupe amide, formant de l'aspartate et de l'ammonium. La transaminase convertit l'aspartate en oxaloacétate, qui peut ensuite être métabolisé dans le cycle de l'acide citrique ou la gluconéogenèse.